Km升高Vm不变。竞争性抑制剂对酶促反应的影响，竞争性抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，如果抑制剂浓度恒定，则在低底物浓度时抑制作用最为明显，增大浓度，抑制作用随之降低，直到浓度增大至很浓时，抑制作用近于消失，达到未加抑制剂时的最大反应速度（Vmax）水平，表观反应常数Km升高，Vmax不变，抑制程度只与抑制剂浓度有关。